Logran, después de 20 años, cristalizar una molécula ligada al cáncer

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efe | madrida

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Un grupo de investigadores españoles ha logrado cristalizar la chaperona CCT, una molécula compleja cuya estructura se intentaba concretar desde hacía 20 años y para lo que han aislado una proteína a partir de los testículos de toro donde se encuentra en abundancia. Se trata del primer experimento español realizado en el sincrotrón (acelerador de partículas) Swiss Light Source de Zurich y cuyos resultados se publican en la revista Nature Structure & Molecular Biology . La chaperona CCT es una molécula implicada en la formación de la tubulina y de otras proteínas esenciales en el ciclo celular. Según el doctor Guillermo Montoya, la chaperona CCT es una «nanomáquina biológica cuya función es plegar proteínas, para obtener su forma óptima de funcionamiento».

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