EFECTOS NO DESEADOS
MEJORADOS. El investigador de la Universidad de Zaragoza, Javier García Nafría, publica en Nature un trabajo sobre el funcionamiento de las proteínas a nivel molecular, que persigue la creación de fármacos mejorados, sin efectos secundarios
El trabajo de Javier García Nafría se ha publicado en la revista Nature. universidad de zaragoza
Javier García Nafría ha obtenido estos resultados gracias a la utilización de la técnica crio-microscopia electrónica de alta resolución, cuyos avances durante los últimos seis años han dado lugar al premio Nobel de Química en 2017, que ha sido instalada recientemente en el BIFI (Instituto de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos) y en el Laboratorio de Microscopías Avanzadas (LMA) de la Universidad de Zaragoza.
Con este trabajo, el grupo que lidera García Nafría, investigador de excelencia Ramón y Cajal en el BIFI, da un paso decisivo para entender a nivel molecular cómo ciertos fármacos activan una ruta de señalización celular preferentemente a otra, con el objetivo final de poder crear fármacos mejorados, según ha explicado a través de la Universidad de Zaragoza.
Este procedimiento permite obtener imágenes tridimensionales de proteínas con un alto valor terapéutico, antes prácticamente inalcanzables mediante los sistemas disponibles.
Los resultados, recogidos en el artículo Molecular basis of ß-arrestin coupling to formoterol-bound ß1-adrenoceptor, se han obtenido a partir de un estudio sobre un fármaco para el asma, aplicando esta técnica desarrollada en parte en el MRC Laboratory of Molecular Biology de Cambridge, donde García Nafría ha trabajado durante ocho años.
El bioquímico es uno de los 14 investigadores Ramón y Cajal activos en este momento en la Universidad de Zaragoza, dentro de uno de los principales programas de excelencia de España para retener y atraer talento tanto nacional como internacional.
Dirige, desde que llegó a finales del 2019 al BIFI, la línea de investigación Transducción de señales y terapias en proteínas de membrana y junto a su grupo estudia cómo las proteínas de la superficie celular detectan estímulos y transmiten la información al interior celular, así como la modulación de estas proteínas por fármacos.
El grupo utiliza una técnica novedosa, la crio-microscopía electrónica de alta resolución, ausente hasta ahora en Aragón, en la que se usan microscopios de última generación y computación de alto rendimiento.
Su instauración en el BIFI ha sido clave ya que el instituto dispone de equipo biofísico de última generación, un clúster computacional y un ambiente multidisciplinar. Además, también se utilizan los recursos del Laboratorio de Microscopías Avanzadas (LMA) de Aragón.
Los receptores acoplados a proteínas G (GPCRs) están en la superficie de las células y median la comunicación intercelular en los principales órganos del cuerpo humano.
Además, estos receptores son las dianas terapéuticas más exitosas, ya que el 35 % de los fármacos usados en la clínica tienen como diana uno de estos receptores.
Como ejemplos se encuentran los fármacos para tratar el Parkinson, la esquizofrenia, el VIH, los ataques cardíacos, la alergia o el asma.